Browsing tag: Candida albicans

ROLA PROTEAZY ASPARTYLOWEJ W WIRULENCJI CANDIDA ALBICANS CZĘŚĆ I. SPECYFICZNOŚĆ SUBSTRATOWA PROTEAZY ASPARTYLOWEJ A PATOGENEZA ZAKAŻEŃ CANDIDA ALBICANS

Role of aspartic proteinases in Candida albicans virulence. Part I. Substrate specificity of aspartic proteinases and Candida albicans pathogenesis
M. Staniszewska, M. Bondaryk, K. Siennicka, J. Piłat, M. Schaller, W. Kurzątkowski

1. Wstęp. 1.1. Candida albicans – patogen oportunistyczny. 1.2. Kandydozy. 2. Zewnątrzkomórkowe enzymy a wirulencja C. albicans. 3. Produkcja proteazy aspartylowej przez morfotypy C. albicans. 4. Podsumowanie

Abstract: Candida albicans resides mainly as a harmless commensal in the gastrointestinal tract, vagina and some cutaneous areas of humans. However, in individuals who are immunocompromised or debilitated in some other way, C. albicans is responsible for superficialy-localized or systemic infections. Candida albicans produces a large family of secreted aspartyl proteinases (Saps) which are key virulence factors in C. albicans pathogenesis. Saps contribute to infection by degrading tissue barriers and destroying host defense molecules. The secretion of Saps varies depending on the C. albicans’morphologies, the site and stage of infection, and the nature of the host response. This review the focuses on characteristics and function of the members of aspartyl proteinases, which have been studied in more detail. It should be noted that the discrepancies in individual Sap’s role in the virulence of C. albicans may result from differences in the sensitivity of methods used, or differences in infection models and stage of the epithelial cells, or variability among C. albicans strains.

1. Introduction. 1.1. Candida albicans as a commensal and as a pathogen. 1.2. Candidiasis. 2. Extracellular enzymes and C. albicans virulence. 3. Candida albicans aspartic proteinases. 4. Summary

ROLA PROTEAZY ASPARTYLOWEJ W WIRULENCJI CANDIDA ALBICANS CZĘŚĆ II: EKSPRESJA SAP1-10 PROTEAZY ASPARTYLOWEJ PODCZAS ZAKAŻEŃ CANDIDA ALBICANS IN VIVO

Role of aspartic proteinases in Candida albicans virulence. Part II: Expression of SAP1-10 aspartic proteinase during Candida albicans infections in vivo
M. Staniszewska, M. Bondaryk, K. Siennicka, J. Piłat, M. Schaller, W. Kurzątkowski

1. Ekspresja genów proteazy aspartylowej podczas zakażeń Candida albicans in vivo. 2. Ekspresja genów proteazy aspartylowej u innych gatunków z rodzaju Candida. 3. Inhibitory proteazy aspartylowej. 4. Podsumowanie

Abstract: Candida albicans is an opportunistic fungal pathogen known to produce several secreted hydrolytic enzymes, among which aspartic proteinases are considered to be a key virulence factor in pathogenesis. During last decade, Saps have been extensively studied in several in vivo studies based on human samples and animal models. It has been demonstrated that SAP5 and SAP9 are the most highly expressed proteinase genes in vivo. Despite many studies, very little is known about SAP7 and SAP8 role in C. albicans pathogenesis. Moreover, this review presents Sap regulation by nutritional supplementation and environmental factors, i.e. temperature, pH and the growth phase of C. albicans cells. In addition, Saps presence is discussed in Candida tropicalis as well as Candida parapsilosis and Candida guilliermondii as contribution of these non-albicans Candida strains in clinical infections is gradually increasing. Furthermore, the review underscores the need for studies using Sap enzymes as a potential drug-target due to their key role in virulence of Candida spp. The studies using the classical aspartic PI pepstatin A and HIV PIs provided evidence for the contribution of Sap to C. albicans virulence. Therefore, more conclusive studies concerning the 10 SAP gene expression and their regulation during infective process, association of Saps production with other virulence processes of C. albicans and Saps immune response in animal and human infection still have to be conducted.

1. Aspartic proteinase genes expression during Candida albicans infections in vivo. 2. Other non-albicans species that produce aspartic proteinases. 3. Aspartic proteinase inhibitors 4. Summary

The role of leucine arylamidase in the virulence of Candida albicans

Rola arylamidazy leucynowej w wirulencji Candida albicans
M. Staniszewska, M. Bondaryk, W. Kurzątkowski

1. Introduction. 2. Biochemical properties of aminopeptidases. 3. Activiation and regulation of the C. albicans leucine arylamidase. 4. Leucine arylamidase production by C. albicans and by other non-albicans yeast species. 5. Leucine arylamidase production and C. albicans yeast-to-hypha transition. 6. Conclusions

Abstract: Candida albicans is an opportunistic pathogen that frequently causes infections ranging from superficial mucosal lesions to disseminated or bloodstream infections. Candida infections are a problem of a growing clinical importance worldwide; therefore virulence factors of this pathogen have been extensively studied. This review focuses on the role and function of leucine arylamidase (Ape2) in C. albicans’ virulence and pathogenesis in human infections. The L-leucine arylamidase is a member of metallo-peptidase group that removes the N-terminal L-leucine from peptide substrates. The hydrolytic enzymes play an important role in both colonization and invasion; moreover, it has been estimated that Ape2 facilitates penetration of C. albicans into the host tissue. Therefore, the comparison of Ape2 activity between Candida species might reveal their still unknown function during infection in vivo. As C. albicans can potentially cause superficial and systemic candidiasis with high mortality in immunocompromised patients, the involvement of this enzyme’s activity in virulence (human tissues destruction) ought to be thoroughly evaluated in the future.

1. Wstęp. 2. Biochemiczne właściwości aminopeptydaz. 3. Indukcja arylamidazy leucynowej w komórkach C. albicans. 4. Wytwarzanie arylamidazy leucynowej przez C. albicans i inne gatunki z rodzaju Candida. 5. Arylamidaza leucynowa a morfogeneza C. albicans. 6. Wnioski

Streszczenie: Oportunistyczny patogen Candida albicans jest przyczyną zakażeń skóry oraz błon śluzowych u ludzi jak również wieloukładowych kandydoz zagrażających życiu pacjentów.  Zakażenia o etiologii C. albicans stanowią poważny problem kliniczny o wymiarze światowym. Częstość ich występowania, a także wysoka śmiertelność u chorych z immunosupresją spowodowały konieczność lepszego poznania czynników wirulencji C. albicans. Niniejsza praca przedstawia rolę arylamidazy leucynowej (Ape2) w  wirulencji C. albicans (adhezji oraz inwazji do tkanek ludzkich). Enzymy hydrolityczne odgrywają rolę w procesie kolonizowania i  inwazji morfotypów C. albicans do ludzkich tkanek. Według danych literaturowych arylamidaza leucynowa należy do grupy egzopeptydaz (trawi wiązanie w miejscu L-leucyny zlokalizowanej na N-końcu substratów białkowych). Dotychczas wykazano również udział Ape2 w inwazji ludzkich tkanek. Porównanie funkcji tego enzymu u różnych gatunków Candida pozwoli na dokładną analizę jego roli, jak dotąd nie poznaną, w patogenezie kandydoz. Jeśli ze względu na częste zakażenia o etiologii C. albicans obarczone wysoką śmiertelnością, patogen ten stanowi przedmiot licznych badań, to szczególną uwagę należy poświęcić jednemu z jego czynników wirulencji tj., arylamidazie leucynowej i jej roli w inwazji i destrukcji tkanek.

POSTĘPY MIKROBIOLOGII 2020, 59, 2

POSTĘPY MIKROBIOLOGII 2020, 59, 2

POSTĘPY MIKROBIOLOGII
2020, 59, 2

O Towarzystwie

PTM

Celem Polskiego Towarzystwa
Mikrobiologów jest propagowanie rozwoju nauk mikrobiologicznych

i popularyzowanie osiągnięć
mikrobiologii wśród członków Towarzystwa oraz szerokich kręgów społeczeństwa. Formami działalności jest organizowanie zjazdów, posiedzeń naukowych, kursów, wykładów
i odczytów oraz konkursów prac naukowych; wydawanie i popieranie wydawania czasopism naukowych, książek
i innych publikacji
z dziedziny mikrobiologii; opiniowanie o stanie i potrzebach mikrobiologii polskiej

i występowanie w jej sprawach wobec
władz państwowych; współpraca
z pokrewnymi stowarzyszeniami
w kraju i za granicą.